Los inhibidores de la serina proteasa, o serpinas, comprenden una familia de proteínas que antagonizan la actividad de las serina proteasas. Estas proteínas inhiben la actividad de la proteasa mediante un mecanismo conservado que implica un cambio conformacional profundo (como se revisó en Miranda y Lomas, 2006; Wang et al., 2008; y Ricagno et al., 2009).
¿Qué hace el inhibidor de la proteasa?
Los inhibidores de la proteasa, que figuran entre los medicamentos clave que se usan para tratar el VIH, funcionan uniéndose a las enzimas proteolíticas (proteasas). Que bloquea su capacidad de funcionar. Los inhibidores de la proteasa no curan el VIH. Pero al bloquear las proteasas, pueden evitar que el VIH se reproduzca.
¿Qué es el mecanismo de la serina proteasa?
Las serina proteasas (o serina endopeptidasas) son enzimas que escinden enlaces peptídicos en proteínas, en las que la serina sirve como aminoácido nucleofílico en el sitio activo (de la enzima). Se encuentran de forma ubicua tanto en eucariotas como en procariotas.
¿Cómo funcionan realmente las serina proteasas?
Se argumenta que las serina proteasas y otras enzimas funcionan proporcionando complementariedad electrostática a los cambios en la distribución de carga que ocurren durante las reacciones que catalizan.
¿Son competitivos los inhibidores de la serina proteasa?
La gran mayoría de los inhibidores de la proteasa son inhibidores competitivos. A pesar de los objetivos divergentes y los diferentes mecanismos de inhibición, la mayoría de los inhibidores de proteasa se unen a una porción crítica deel inhibidor en el sitio activo de manera similar a un sustrato (Figura 2).
