Que la ubiquitinación y la degradación de la PKC se previene mediante la inhibición de la activación de la PKC demostró por primera vez que una proteína quinasa Ser/Thr exhibe una degradación de la proteína dependiente de la activación (25), que actúa como un mecanismo regulador de retroalimentación.
¿Qué provoca la degradación de las proteínas?
Las proteínas están marcadas para su degradación por la unión de la ubiquitina al grupo amino de la cadena lateral de un residuo de lisina. Luego se agregan ubiquitinas adicionales para formar una cadena de multiubiquitina. Tales proteínas poliubiquinadas son reconocidas y degradadas por un gran complejo de proteasas de múltiples subunidades, llamado proteasoma.
¿Qué le hacen las quinasas a las proteínas?
Las proteínas quinasas y fosfatasas son enzimas que catalizan la transferencia de fosfato entre sus sustratos. Una proteína quinasa cataliza la transferencia de fosfato de ATP (o GTP) a sus sustratos proteicos, mientras que una proteína fosfatasa cataliza la transferencia de fosfato de una fosfoproteína a una molécula de agua.
¿Qué enzima es responsable de la degradación de las proteínas?
La proteólisis es la descomposición de las proteínas en polipéptidos o aminoácidos más pequeños. Sin catalizar, la hidrólisis de los enlaces peptídicos es extremadamente lenta y lleva cientos de años. La proteólisis suele estar catalizada por enzimas celulares llamadas proteasas, pero también puede ocurrir por digestión intramolecular.
¿Qué sucede cuando se activa la proteína quinasa?
La proteína quinasa A está involucradaen la respuesta de 'lucha o huida' en los mamíferos. En esta respuesta, la hormona adrenalina provoca la producción de AMPc, un mensajero secundario. Luego, el cAMP activa la proteína quinasa A. La proteína quinasa A luego activa la fosforilasa quinasa, que continúa el camino para la descomposición del glucógeno.
