La carboxipeptidasa (CP) escinde el aminoácido en el terminal C de una cadena polipeptídica.
¿Qué es la escisión de la carboxipeptidasa?
La carboxipeptidasa A escinde los aminoácidos de cadena ramificada o aromática; La carboxipeptidasa B separa de los aminoácidos básicos. El resultado final de la proteólisis pancreática son algunos aminoácidos libres y una mezcla de oligopéptidos. … En la fase gástrica, las pepsinas descomponen las proteínas en polipéptidos y algunos aminoácidos.
¿Dónde se dividen los aminoácidos?
El sustrato peptídico se asienta en un surco en la superficie de la enzima, con el enlace peptídico que se va a hidrolizar sobre el sitio catalítico (que se muestra aquí como un círculo rojo). El aminoácido que proporciona el grupo carboxilo del enlace que se va a escindir se encuentra en un bolsillo debajo del sitio catalítico.
¿Cómo escinde la proteína la carboxipeptidasa A?
Una carboxipeptidasa (número CE 3.4.16 - 3.4.18) es una enzima proteasa que hidroliza (escinde) un enlace peptídico en el carboxi-terminal (C-terminal) extremo de una proteína o péptido. Esto contrasta con las aminopeptidasas, que rompen los enlaces peptídicos en el extremo N de las proteínas.
¿Cuál es la acción de la carboxipeptidasa A?
La carboxipeptidasa A (CPA) es una metaloproteasa que contiene zinc que elimina el residuo de aminoácido del extremo C de una cadena peptídica . Ha sido una de las enzimas más intensamente estudiadas en el campo MIP catalítico. La acción catalítica del CPAinvolucra dos grupos de guanidinio y un ion Zn2+.
