El aminoácido cisteína tiene un grupo azufre incrustado en su cadena lateral. Si observamos la diferencia de electronegatividad del hidrógeno y el azufre, se puede considerar una cadena lateral no polar porque la diferencia de electronegatividad es inferior a 0,5.
¿Qué tiene de especial la cisteína?
¿POR QUÉ LA CISTÉÍNA ES ESPECIAL? Porque tiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo en su cadena lateral. Esto coloca a la cisteína en una posición especial que no puede ser reemplazada o sustituida por ningún otro aminoácido. Porque los puentes disulfuro formados por los residuos de cisteína son un componente permanente de la estructura primaria de la proteína.
¿Los aminoácidos de cisteína son polares?
Seis aminoácidos tienen cadenas laterales que son polares pero no cargadas. Estos son serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), glutamina (Gln) y tirosina (Tyr). Estos aminoácidos generalmente se encuentran en la superficie de las proteínas, como se explica en el módulo Proteínas 2.
¿Qué tipo de enlace tiene la cisteína?
La cisteína es el único aminoácido cuya cadena lateral puede formar enlaces covalentes , formando puentes disulfuro con otras cadenas laterales de cisteína: --CH2 -S-S-CH2--. Aquí, se ve que la cisteína 201 del péptido modelo está unida covalentemente con la cisteína 136 de una cadena β adyacente.
¿Cuál es el propósito de la cisteína?
La cisteína es un aminoácido no esencial importante para producir proteínas,y para otras funciones metabólicas. Se encuentra en la beta-queratina. Esta es la proteína principal en las uñas, la piel y el cabello. La cisteína es importante para producir colágeno.
