2024 Autor: Elizabeth Oswald | [email protected]. Última modificación: 2024-01-13 00:05
Mecanismo de las transaminasas Las transaminasas realizan reacciones de transaminación en las que el grupo amino NH2 del aminoácido se intercambia por el grupo O del cetoácido. Aquí, el cetoácido se convierte en un aminoácido y el aminoácido se convierte en un cetoácido. La gran mayoría de las transaminasas actúan sobre las proteínas.
¿Qué hace una transaminasa?
Las aminotransferasas o transaminasas son un grupo de enzimas que catalizan la interconversión de aminoácidos y oxoácidos mediante la transferencia de grupos amino.
¿Cuál es el mecanismo de transaminación?
La transaminación es el proceso mediante el cual los grupos amino se eliminan de los aminoácidos y se transfieren a los cetoácidos aceptores para generar la versión aminoacídica del cetoácido y el ceto- versión ácida del aminoácido original.
¿Qué degrada la transaminasa?
Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α-cetoácido. Son importantes en la síntesis de aminoácidos, que forman las proteínas.
¿Cómo catalizan la reacción las enzimas aminotransferasa?
Las aminotransferasas (AT) (o transaminasas) catalizan el intercambio de un grupo amino entre un aminoácido y un oxoácido, de modo que el aminoácido se convierte en un oxoácido y viceversa (Ecuación (4)). Por lo general, el l-glutamato o el 2-oxoglutarato proporcionan uno de los dos pares dereactivos.
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¿Durante la transaminación el grupo plp de una transaminasa?
PLP actúa como coenzima en todas las reacciones de transaminación y en ciertas reacciones de descarboxilación, desaminación y racemización de aminoácidos. El grupo aldehído de PLP forma un enlace de base de Schiff (aldimina interna) con el grupo ε-amino de un grupo lisina específico de la enzima aminotransferasa.
